pra jemi ne piken qe kemi thene se cilet jane aminoacidet dhe struktura e tyre...secili nga aminoacidet ka nje karakteristike te veten qe e ben unik ne proteine dhe per kete arsye ne shume raste semundjesh qe vijne si pasoje mutacionesh,nje ndryshim i nje aminoacidi te vetem shkakton deri ne caktivizimin e proteines vete...pasojat varen nga funksioni qe ka pase ajo proteine (detajes se si e ben kete gje mutacioni do te jepen me vone)...
aminoacidet qe jane me grup radikal jopolar do te gjehen ne pergjithsi ne brendesi te proteinave per faktin se keto nuk jane te tretshem ne uje dhe prandaj mundohen ti qendrojne larg duke u strukur ne brendesi...prolina qe ben pjese ne kete grup ka nje aftesi qe zona ku eshte prezente nuk mund te ndryshoje forme (nuk ka fleksibilitet) shpejt.
grupi i aminoacideve qe kane nje unaze benzeni (fenilalanina,tiroksina dhe triptofani) jane nder me te rendesishmit per shkak te veprimeve te tyre.ato kane aftesi te formojne lidhje hidrogjenore dhe kjo gje eshte mjaft e rendesishme per enzimat (mos harroni se enzimat jane proteina) kur duhet te katalizojne nje reaksion...po ashtu duhet te kihet parasysh se keto elemente jane shume te rendesishem edhe per faktin se jane materiale baze per neurotrasmetuesit si dopamina dhe noradrenalina(prekursori eshte tiroksina),serotonina (triptofani) dhe dhe hormone si adrenalina (tiroksina)...
pastaj vjen grupi tjeter me grup radikal polar por te pangarkuar ku ben pjese cisteina,glutamina etj...cisteina psh ka nje aftesi te vecante qe te formoje urat disulfurore qe e bejne edhe me te qendrueshme strukturen baze te proteinave (do ta shihni kur te shpjegoj hemoglobinen si strukture proteine)
me pas jane aminoacidet qe bejne pjese ne grupin me radikalet te ngarkuar pozitivisht (histidina,arginina etj) dhe ato me grup radikal te ngarkuar negativisht (glutamati dhe aspartati)....keto kane fuksione edhe si aminoacide ne vete psh ne ciklin e krebsit per formimin e ATP etj...
po ashtu duhet te kihet parasysh qe mjaftojne modifikime te vogla ne strukturen e proteinave qe te sjelle deme te medha...nje rast qe mund te permend eshte ai i prolines qe kthehet ne hidroksiproline nga vitamina C...skorbuti qe eshte nje semundje ku mungon vitamina C ben qe te mos formohet kjo gje.hidroksiprolina ben pjese ne proteinat qe formojne skeletin e indit lidhor dhe si pasoje e mungeses se saj kjo strukture nuk eshte e qendrueshme...pasoja eshte ajo gjendje e dobet e indit qe sjell edhe nxjerrjen gjak nga mishrat e dhembeve kryesisht...sot kjo gje eshte shume e rralle sepse nuk ndodhin me raste te mungeses se vitamines C...
pra ajo qe duhet te keni parasysh eshte qe cdo aminoacid ka nje karakteristike te vet qe e ben te dallueshem dhe se pozicioni i tyre ne brendesi te nje proteine eshte i perpikte per ate proteine dhe nje ndryshin i vogel dhe proteina prishet...rastesi valle kjo gje?(evolucionin do ta trajtoj me vone sepse gjerat jane shum me te komplikuara
)aminoacidet kane edhe shume karakteristika te tjera por keto besoj se mjaftojne per momentin...me kalimin e kohes do te them edhe te tjera nese do jete e nevojshme...thame aminoacidet.pyetja qe del tani eshte si lidhen njeri me tjetrin dhe nga se varet funksioni i tyre?